Folding of n-(5'phosphoribosyl - anthranilate isomerase in the presence and absence of groel
4РП — Обучение и мобилност на изследователи
- Период
- 1996-01-10 → 1998-01-09
- Финансиране от ЕС
- —
- Участници
- 2
- Схема
- RGI
Линиите свързват координатора с партньорите. За проекти отпреди 2014 г. CORDIS не винаги дава точни координати. Тези точки са на ниво град или държава.
Накратко на български
Процесът на сгъване на протеина ePRAI при бактерията E. coli се анализира с помощта на специални молекули, наречени шаперонини. Това помага да се разбере как точно работят тези молекули, за да помогнат на протеините да приемат правилната си форма.
Кратко обяснение, генерирано от езиков модел по текста на CORDIS. Оригиналът е по-долу.
Цел на проекта
The Escherichia coli chaperonins GroEL and GroES facilitate protein folding in vivo and in vitro. However, the mechanism of action is not well understood. N-(5'Phosphoribosyl)anthranilate isomerase from E. coli (ePRAI), an alpha/Beta barrel protein, will be used as substrate for the chaperonin. The proposed project will address the following specific aspects of the activity of GroEL: 1) To determine if the chaperonin modifies the folding pathway of ePRAI. 2) To determine the role of ATP and GroES in the folding mechanism. 3) To determine at which stage of the folding pathway and what region of ePRAI interacts with GroEL.
Оригинален текст от CORDIS (на английски).
Участници
- University of Cambridge · CambridgeКоординаторОбединеното кралство
- Not availableНиво градИспания
Връзки
Данни: CORDIS, © Европейски съюз