Folding of single-tryptophan mutants of hpr
4РП — Обучение и мобилност на изследователи
- Период
- 1996-09-01 → 1997-08-31
- Финансиране от ЕС
- —
- Участници
- 2
- Схема
- RGI
Линиите свързват координатора с партньорите. За проекти отпреди 2014 г. CORDIS не винаги дава точни координати. Тези точки са на ниво град или държава.
Накратко на български
Процесът на сгъване на протеина HPr се анализира чрез замяна на определени аминокиселини с триптофан. Това помага да се разбере кои части от структурата влияят върху стабилността и по какъв път протеинът достига окончателната си форма.
Кратко обяснение, генерирано от езиков модел по текста на CORDIS. Оригиналът е по-долу.
Цел на проекта
At present a first description of the folding behaviour of HPr has been obtained by a combined use of DSC, CD, NMR and fluorescence enhancement upon ANS-binding. The unfolding is described adequately as a two-state process. Both equilibrium measurements (DSC, NMR, CD and W spectroscopy) and kinetic experiments (stopped flow spectroscopy, rapid-mixing NMR) have led to this conclusion. The folding of HPr is remarkably slow, in stopped-flow experiments no observable events take place within the instrumental dead-time. Our strategy is to replace the four phenylalanines positioned at different sites in the structure by tryptophans, to obtain a more detailed description of HPr's folding and which residues play a key role in the stability and folding. Comparison with the structural related AcP will give us insight in what way the final fold determines the folding pathway. Using this approach we fully employ the potential of using above techniques and contributions of the laboratories involved.
Оригинален текст от CORDIS (на английски).
Участници
- UNIVERSITY OF GRONINGEN · GRONINGENКоординаторНидерландия
- Not availableНиво градНидерландия
Връзки
Данни: CORDIS, © Европейски съюз